Функции белков двигательная примеры: Основные функции белков в организме, их свойства и роль

Основные функции белков в организме, их свойства и роль

Что такое белки

Белки — это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью.

Этот класс органических веществ можно рассматривать с точки зрения двух наук: биологии и химии. Начнем с биологической роли белков.

Практикующий детский психолог Екатерина Мурашова

Бесплатный курс для современных мам и пап от Екатерины Мурашовой. Запишитесь и участвуйте в розыгрыше 8 уроков

Биологические функции белков

Строительная, или пластическая

Белки являются основой структурного материала всех клеточных мембран, так как образуют основу протоплазмы любой живой клетки. Наверняка вам известны такие белки, как коллаген, кератин и эластин. Именно они составляют основу соединительной ткани организма и обеспечивают ее прочность.

Транспортная

Эта функция заключается в присоединении химических элементов или биологически активных веществ, то есть гормонов, и в перемещении их к различным тканям и органам тела. Например, гемоглобин является переносчиком кислорода в крови, а также принимает участие в транспорте углекислого газа. Перенос насыщенных жирных кислот в крови по организму происходит при участии альбумина. Трансферрин переносит ионы железа, а особые белки участвуют в переносе ионов натрия и калия через мембрану клетки.

Регуляторная

Белки играют роль в регуляции и согласовании обмена веществ в различных клетках организма. Например, инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, а также увеличивает образование жиров из углеводов.

Защитная

При попадании в организм чужеродного белка или микроорганизма образуются особые белки — антитела. Защитой организма от чрезмерной кровопотери является превращение белка фибриногена. Конечно, в этом процессе участвуют и другие белки, например тромбин, а также множество других факторов свертывания. Защиту нашего желудка от воздействия сильнокислой среды обеспечивает белок муцин, основу кожи составляет коллаген, а кератин является белком защитного волосяного покрова.

Двигательная

Двигательную функцию обеспечивают специальные сократительные белки, например актин и миозин, которые участвуют в сокращении скелетных мышц.

Сигнальная

В поверхность мембраны клетки встроены рецепторы (молекулы белков), которые в ответ на воздействие внешней среды способны изменять свою структуру, передавая команды в клетку.

Запасающая

Белки способны образовывать запасные отложения — правда, в организме животных белки, как правило, не запасаются. Но на каждое правило всегда найдется исключение — это альбумин, который содержится в яйцах, и казеин молока. Благодаря белкам в организме могут откладываться, например, ионы железа, которые впоследствии образуют комплекс с белком ферритином.

Энергетическая

Белки могут распадаться в клетке до составляющих, то есть до аминокислот. Часть этих аминокислот подвергается расщеплению, в ходе которого высвобождается энергия. При расщеплении 1 грамма белка выделяется 17,6 кДж, или 4,2 ккал, энергии. Но в этой роли белки используются крайне редко.

Каталитическая

Белки, которые называются ферментами, способны ускорять биохимические реакции, происходящие в клетке, — в этом заключается каталитическая функция белков.

Питательная, или резервная

Эту функцию выполняют резервные белки, которые являются источником питания для плода. Такими белками могут быть казеин — белок молока, овальбумины — белки яйца, проламины и глютелины — белки растений.

Функция антифриза

Антифризные белки способны понижать температуру замерзания раствора в клетках, чтобы предупредить замерзание в условиях низких температур.

Белки как класс органических соединений

А теперь рассмотрим белки с точки зрения химии. В состав белков живых организмов входит только 20 типов аминокислот. Все они являются альфа-аминокислотами, а состав белка и порядок соединения аминокислот друг с другом определяется индивидуальным генетическим кодом.

Перед нами пример альфа-аминокислоты, которая называется альфа-аминопропановой. В строении аминокислоты можно выделить две функциональные группы: карбоксильную (—СООН), которая отвечает за кислотные свойства, и аминогруппу (—NH₂), которая, в свою очередь, отвечает за основные свойства.

Отсюда можно сделать вывод, что все аминокислоты являются амфотерными соединениями и способны реагировать друг с другом по разным функциональным группам с образованием пептидной связи:

Химические свойства белков очень ограниченны. Давайте их рассмотрим.

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В общем виде данная реакция выглядит следующим образом:

Белок + nH₂O = смесь из α-аминокислот.

Денатурация

Денатурация — это разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры.

Напомним виды структур белка:

The image is a derivative of «Protein structure vector illustration» by VectorMine on Shutterstock.

Денатурация может быть обратимой, а может быть необратимой:

Как видно из условий, обратимость зависит от условий протекания реакций. Чем они жестче, тем меньше вероятность обратимости реакции.

Биуретовая реакция (качественная реакция на белок)

Раствор белка + NaOH_{(10%-й р-р)} + CuSO₄ = фиолетовое окрашивание.

Ксантопротеиновая реакция (качественная реакция на белок)

Растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

Раствор белка + HNO_{3 (конц)} = желтое окрашивание.

Реакция Фоля (цистеиновая проба)

Эта реакция является качественной для аминокислот, содержащих серу:

Белок + (CH₃COO)₂Pb + NaOH = PbS + черное окрашивание.

Бесплатные занятия по английскому с носителем

Занимайтесь по 15 минут в день. Осваивайте английскую грамматику и лексику. Сделайте язык частью жизни.

Вопросы для самопроверки

1. Какая из структур белка является самой прочной?

   1. Первичная

   2. Вторичная

   3. Третичная

   4. Четвертичная

2. Какую из перечисленных функций способен выполнять белок?

   1. Результативную

   2. Регуляторную

   3. Регулятивную

   4. Растворную

3. За счет какой связи образуется первичная структура белка?

   1. Ионной

   2. Водородной

   3. Пептидной

   4. Ковалентной неполярной

4. При гидролизе белка получается (получаются). ..

   1. Аминокислоты, образующие этот белок

   2. Углекислый газ

   3. Аминокислота и вода

   4. Белок гидролизу не подвергается

5. Какая реакция с белком дает фиолетовое окрашивание?

   1. Ксантопротеиновая

   2. Цистеиновая

   3. Биуретовая

   4. Денатурация

Еще больше наглядных примеров функций белков в клетках живых организмов — на онлайн-курсах химии в Skysmart. Мы поможем полюбить предмет, разобраться в непонятных темах, улучшить оценки в школе и подготовиться к государственным экзаменам. Выберите подходящий курс и начните учиться с удовольствием!

Ответы на вопросы

1. a

2. b

3. c

4. a

5. c

404 Cтраница не найдена

Размер:

AAA

Цвет:
C
C

Изображения

Обычная версия сайта

• Главная

К сожалению запрашиваемая страница не найдена.

Но вы можете воспользоваться поиском или картой сайта ниже

Motor Proteins — PMC

*Ссылка находится в этой коллекции.

Айлоо С., Лазарус Дж. Э., Додда А., Токито М., Остап Э. М., Хольцбаур Э. Л. 2014.
Динактин функционирует как динамическая привязь и тормоз во время управляемой динеином подвижности. Нац Коммуна
5: 4807. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

* Барлан К., Гельфанд В.И. 2016.
Транспорт на основе микротрубочек и распределение, связывание и организация органелл. Колд Спринг Харб Перспект Биол
10.1101/cshperspect.a025817. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Block SM, Goldstein LS, Schnapp BJ. 1990.
Движение шариков одиночными молекулами кинезина изучено с помощью оптического пинцета. Природа
348: 348–352. [PubMed] [Google Scholar]

Бресник, Арканзас. 1999.
Молекулярные механизмы немышечной регуляции миозина-II. Curr Opin Cell Biol
11: 26–33. [PubMed] [Google Scholar]

Картер А.П., Чо С., Джин Л., Вейл Р.Д. 2011.
Кристаллическая структура моторного домена динеина. Наука
331: 1159–1165. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Carter AP, Diamant AG, Urnavicius L. 2016.
Как динеин и динактин транспортируют грузы: структурная перспектива. Curr Opin Struct Biol
37: 62–70. [PubMed] [Академия Google]

* Ченг Ф., Эрикссон Дж. Э. 2016.
Промежуточные филаменты и регуляция подвижности клеток при регенерации и заживлении ран. Колд Спринг Харб Перспект Биол
10.1101/cshperspect.a022046. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Clancy BE, Behnke-Parks WM, Andreasson JO, Rosenfeld SS, Block SM. 2011.
Универсальный путь кинезинового степпинга. Nat Struct Мол Биол
18: 1020–1027. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Coureux PD, Wells AL, Ménétrey J, Yengo CM, Morris CA, Sweeney HL, Houdusse A. 2003.
Структурное состояние мотора миозина V без связанного нуклеотида. Природа
425: 419–423. [PubMed] [Google Scholar]

Де Ла Круз Э.М., Уэллс А.Л., Розенфельд С.С., Остап Э.М., Суини Х.Л. 1999.
Кинетический механизм миозина V. Proc Natl Acad Sci
96: 13726–13731. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

De La Cruz EM, Ostap EM, Sweeney HL. 2001.
Кинетический механизм и регуляция миозина VI. J Биол Хим
276: 32373–32381. [PubMed] [Google Scholar]

Desai A, Verma S, Mitchison TJ, Walczak CE. 1999.
Кинезины Kin I представляют собой ферменты, дестабилизирующие микротрубочки. Клетка
96: 69–78. [PubMed] [Google Scholar]

DeWitt MA, Chang AY, Combs PA, Yildiz A. 2012.
Цитоплазматический динеин перемещается по нескоординированному шагу кольцевых доменов ААА+. Наука
335: 221–225. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Dixit R, Ross JL, Goldman YE, Holzbaur EL. 2008.
Дифференциальная регуляция моторных белков динеина и кинезина с помощью тау. Наука
319: 1086–1089. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Dominguez R, Freyzon Y, Trybus KM, Cohen C. 1998.
Кристаллическая структура миозинового моторного домена гладкой мускулатуры позвоночных и его комплекса с основной легкой цепью: визуализация состояния перед силовым ударом. Клетка
94: 559–571. [PubMed] [Google Scholar]

Эндрес Н. Ф., Йошиока С., Миллиган Р.А., Вейл Р.Д. 2006.
Вращение плеча рычага управляет подвижностью кинезина Ncd, направленного на минус-конец. Природа
439: 875–878. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Espindola FS, Suter DM, Partata LB, Cao T, Wolenski JS, Cheney RE, King SM, Mooseker MS. 2000.
Состав легкой цепи миозина-Va куриного мозга: кальмодулин, основные легкие цепи миозина-II и легкая цепь динеина 8 кДа/PIN. Селл Мотиль Цитоскель
47: 269–281. [PubMed] [Google Scholar]

Fu MM, Holzbaur EL. 2014.
Комплексная регуляция моторизованного транспорта органелл каркасными белками. Тенденции Cell Biol
24: 564–574. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Gee MA, Heuser JE, Vallee RB. 1997.
Протяженная структура, связывающая микротрубочки в моторном домене динеина. Природа
390: 636–639. [PubMed] [Google Scholar]

Gibbons IR, Rowe AJ. 1965 год.
Dynein: белок с активностью аденозинтрифосфатазы из ресничек. Наука
149: 424–426. [PubMed] [Google Scholar]

Gibbons IR, Lee-Eiford A, Mocz G, Phillipson CA, Tang WJ, Gibbons BH. 1987.
Фотосенсибилизированное расщепление тяжелых цепей динеина. Расщепление по «сайту V1» облучением при 365 нм в присутствии АТФ и ванадата. J Биол Хим
262: 2780–2786. [PubMed] [Google Scholar]

* Глотцер М. 2016.
Цитокинез у многоклеточных животных и грибов. Колд Спринг Харб Перспект Биол
10.1101/cshperspect.a022343. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Гуле А., Мурс К. 2013.
Новое понимание механизма генерации силы молекулярными моторами кинезина-5. Int Rev Cell Мол Биол
304: 419–466. [PubMed] [Google Scholar]

Hall DH, Hedgecock EM. 1991.
Родственный кинезину ген unc-104 необходим для аксонального транспорта синаптических пузырьков у C. elegans . Клетка
65: 837–847. [PubMed] [Google Scholar]

He M, Subramanian R, Bangs F, Omelchenko T, Liem KF Jr, Kapoor TM, Anderson KV. 2014.
Белок kinesin-4 Kif7 регулирует передачу сигналов Hedgehog млекопитающих путем организации компартмента кончика реснички. Нат клеточный биол
16: 663–672. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Hendricks AG, Lazarus JE, Perlson E, Gardner MK, Odde DJ, Goldman YE, Holzbaur EL. 2012.
Динеин связывает и стабилизирует плюс-концы динамических микротрубочек. Карр Биол
22: 632–637. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

* Herrmann H, Aebi U. 2016.
Промежуточные филаменты: структура и сборка. Колд Спринг Харб Перспект Биол
8: а018242. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Hoeprich GJ, Thompson AR, McVicker DP, Hancock WO, Berger CL. 2014.
Нек-линкер кинезина определяет его способность преодолевать препятствия на поверхности микротрубочек. Биофиз Дж
106: 1691–1700. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Holzbaur EL, Johnson KA. 1989.
Микротрубочки ускоряют высвобождение АДФ под действием динеина. Биохимия
28: 7010–7016. [PubMed] [Google Scholar]

Houdusse A, Szent-Györgyi AG, Cohen C. 2000.
Три конформационных состояния миозина S1 гребешка. Proc Natl Acad Sci
97: 11238–11243. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Huang J, Roberts AJ, Leschziner AE, Reck-Peterson SL. 2012.
Lis1 действует как «муфта» между АТФазой и связывающими микротрубочки доменами динеинового мотора. Клетка
150: 975–986. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Imamula K, Kon T, Okura R, Sutoh K. 2007.
Координация циклической ассоциации/диссоциации микротрубочек и поворота хвоста цитоплазматического динеина. Proc Natl Acad Sci
104: 16134–16139. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

* Ishikawa H, Marshall WF. 2016.
Внутрижгутиковый транспорт и цилиарная динамика. Колд Спринг Харб Перспект Биол
10.1101/cshperspect.a021998. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Джонсон К.А. 1985.
Путь АТФазы микротрубочек-динеина и структура динеина: сравнение с актомиозином. Annu Rev Biophys Biophys Chem
14: 161–188. [PubMed] [Google Scholar]

Kaan HY, Hackney DD, Kozielski F. 2011.
Структура комплекса моторного хвоста кинезина-1 раскрывает механизм аутоингибирования. Наука
333: 883–885. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

King SJ, Schroer TA. 2000.
Динактин увеличивает процессивность цитоплазматического динеинового мотора. Нат клеточный биол
2: 20–24. [PubMed] [Академия Google]

Кон Т., Нисиура М., Окура Р., Тойошима Ю.Ю., Суто К. 2004.
Различные функции сайтов связывания нуклеотидов / гидролиза в четырех модулях AAA цитоплазматического динеина. Биохимия
43: 11266–11274. [PubMed] [Google Scholar]

Kon T, Sutoh K, Kurisu G. 2011.
Рентгеновская структура функционального полноразмерного моторного домена динеина. Nat Struct Мол Биол
18: 638–642. [PubMed] [Google Scholar]

Кон Т., Ояма Т., Шимо-Кон Р., Имамула К., Сима Т., Суто К., Курису Г. 2012.
Кристаллическая структура моторного домена динеина размером 2,8 Å. Природа
484: 345–350. [PubMed] [Академия Google]

Кулл Ф.Дж., Эндоу С.А. 2013.
Генерация силы кинезиновыми и миозиновыми моторными белками цитоскелета. J Клеточная наука
126: 9–19. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Кулл Ф. Дж., Саблин Э.П., Лау Р., Флеттерик Р.Дж., Вейл Р.Д. 1996.
Кристаллическая структура моторного домена кинезина обнаруживает структурное сходство с миозином. Природа
380: 550–555. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Laan L, Pavin N, Husson J, Romet-Lemonne G, van Duijn M, Lopez MP, Vale RD, Julicher F, Reck-Peterson SL, Dogterom M. 2012 .
Кортикальный динеин контролирует динамику микротрубочек, чтобы генерировать тянущие силы, которые позиционируют звездочки микротрубочек. Клетка
148: 502–514. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Лоуренс С.Дж., Доу Р.К., Кристи К.Р., Кливленд Д.В., Доусон С.К., Эндоу С.А., Гольдштейн Л.С., Гудсон Х.В., Хирокава Н., Ховард Дж. и др.
2004.
Стандартизированная номенклатура кинезинов. Джей Селл Биол
167: 19–22. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Lenz JH, Schuchardt I, Straube A, Steinberg G. 2006.
Зона нагрузки динеином для ретроградной подвижности эндосом на плюс-концах микротрубочек. ЭМБО J
25: 2275–2286. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

* Leube RE, Moch M, Windoffer R. 2016.
Внутриклеточная подвижность промежуточных филаментов. Колд Спринг Харб Перспект Биол
10.1101/cshperspect.a021980. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Lin J, Okada K, Raytchev M, Smith MC, Nicastro D. 2014.
Структурный механизм динеинового рабочего хода. Нат клеточный биол
16: 479–485. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Liu J, Taylor DW, Кременцова EB, Trybus KM, Taylor KA. 2006.
Трехмерная структура ингибированного состояния миозина V по данным криоэлектронной томографии. Природа
442: 208–211. [PubMed] [Google Scholar]

Ллинас П., Изабет Т., Сонг Л., Ропарс В., Зонг Б., Бенисти Х., Сиригу С., Моррис С., Кикути С., Сафер Д. и др.
2015.
Как актин инициирует двигательную активность миозина. Ячейка разработчиков
33: 401–412. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Маллик Р., Петров Д., Лекс С.А., Кинг С.Дж., Гросс С. П. 2005.
Сложность построения: исследование цитоплазматического динеина in vitro с последствиями in vivo. Карр Биол
15: 2075–2085. [PubMed] [Google Scholar]

Маллик Р., Рай А.К., Барак П., Рай А., Кунвар А. 2013.
Командная работа в моторах микротрубочек. Тенденции Cell Biol
23: 575–582. [PubMed] [Google Scholar]

McDonald HB, Stewart RJ, Goldstein LS. 1990.
Кинезин-подобный белок ncd Drosophila представляет собой двигатель микротрубочек, направленный минус-конец. Клетка
63: 1159–1165. [PubMed] [Google Scholar]

* McIntosh JR. 2016.
Митоз. Колд Спринг Харб Перспект Биол
8: а023218. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

McKenney RJ, Huynh W, Tanenbaum ME, Bhabha G, Vale RD. 2014.
Активация цитоплазматической подвижности динеина комплексами адаптера динактин-карго. Наука
345: 337–341. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Мехта А.Д., Рок Р.С., Риф М., Спудич Дж.А., Мусекер М.С., Чейни Р.Э. 1999.
Миозин V представляет собой процессивный двигатель на основе актина. Природа
400: 590–593. [PubMed] [Google Scholar]

Менетрей Дж., Бахлул А., Уэллс А.Л., Йенго К.М., Моррис К.А., Суини Х.Л., Худуссе А. 2005.
Структура мотора миозина VI раскрывает механизм реверсирования направленности. Природа
435: 779–785. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Miki H, Setou M, Kaneshiro K, Hirokawa N. 2001.
Все белки надсемейства кинезинов, KIF, гены мыши и человека. Proc Natl Acad Sci
98: 7004–7011. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Milic B, Andreasson JO, Hancock WO, Block SM. 2014.
Процессивность кинезина контролируется высвобождением фосфата. Proc Natl Acad Sci
111: 14136–14140. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Митчелл Д.Дж., Блазье К.Р., Джеффри Э.Д., Росс М.В., Пулликут А.К., Суо Д., Парк Дж., Смайли В.Р., Ло К.В., Шабановиц Дж. и др.
2012.
Активация Trk киназного пути ERK1/2 стимулирует фосфорилирование промежуточной цепи и рекрутирует цитоплазматический динеин в сигнальные эндосомы для ретроградного аксонального транспорта. Джей Нейроски
32: 15495–15510. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Moughamian AJ, Osborn GE, Lazarus JE, Maday S, Holzbaur EL. 2013.
Упорядоченное привлечение dynactin к плюс-концу микротрубочек необходимо для эффективной инициации ретроградного аксонального транспорта. Джей Нейроски
33: 13190–13203. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Odronitz F, Kollmar M. 2007.
Рисование дерева эукариотической жизни на основе анализа 2269 вручную аннотированных миозинов 328 видов. Геном Биол
8: Р196. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Okten Z, Churchman LS, Rock RS, Spudich JA. 2004.
Миозин VI идет рука об руку вдоль актина. Nat Struct Мол Биол
11: 884–887. [PubMed] [Google Scholar]

* Pegoraro AF, Janmey P, Weitz DA. 2016.
Механические свойства цитоскелета и клеток. Колд Спринг Харб Перспект Биол
10.1101/cshperspect.a022038. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Phichith D, Travaglia M, Yang Z, Liu X, Zong AB, Safer D, Sweeney HL. 2009.
Связывание груза индуцирует димеризацию миозина VI. Proc Natl Acad Sci
106: 17320–17324. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Pollard TD, Korn ED. 1973.
Acanthamoeba myosin I. Выделение из Acanthamoeba castellanii фермента, сходного с мышечным миозином. J Биол Хим
248: 4682–4690. [PubMed] [Google Scholar]

Qiu W, Derr ND, Goodman BS, Villa E, Wu D, Shih W, Reck-Peterson SL. 2012.
Dynein достигает прогрессивного движения, используя как стохастический, так и скоординированный шаг. Nat Struct Мол Биол
19: 193–200. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Rayment I, Rypniewski WR, Schmidt-Bäde K, Smith R, Tomchick DR, Benning MM, Winkelmann DA, Wesenberg G, Holden HM. 1993.
Трехмерная структура субфрагмента миозина-1: молекулярный мотор. Наука
261: 50–58. [PubMed] [Google Scholar]

Рек-Петерсон С.Л., Йилдиз А., Картер А.П., Геннерих А., Чжан Н., Вейл Р.Д. 2006.
Одномолекулярный анализ процессивности динеина и пошагового поведения. Клетка
126: 335–348. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Rice S, Lin AW, Safer D, Hart CL, Naber N, Carragher BO, Cain SM, Pechatnikova E, Wilson-Kubalek EM, Whittaker M, et al.
1999.
Структурное изменение моторного белка кинезина, отвечающего за подвижность. Природа
402: 778–784. [PubMed] [Google Scholar]

Робертс А.Дж., Малкова Б., Уокер М.Л., Сакакибара Х., Нумата Н., Кон Т., Окура Р., Эдвардс Т.А., Найт П.Дж., Суто К. и др.
2012.
Управляемое АТФ ремоделирование линкерного домена в динеиновом двигателе. Структура
20: 1670–1680. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Робертс А.Дж., Кон Т., Найт П.Дж., Суто К., Берджесс С.А. 2013.
Функции и механика динеиновых моторных белков. Nat Rev Mol Cell Biol
14: 713–726. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Rock RS, Rice SE, Wells AL, Purcell TJ, Spudich JA, Sweeney HL. 2001.
Миозин VI представляет собой процессивный двигатель обратного хода с большим шагом. Proc Natl Acad Sci
98: 13655–13659. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Rosenfeld SS, Fordyce PM, Jefferson GM, King PH, Block SM. 2003.
Шагание и растяжка. Как кинезин использует внутреннее напряжение для активной ходьбы. J Биол Хим
278: 18550–18556. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Росс Д.Л., Уоллес К., Шуман Х., Голдман Ю.Е., Хольцбаур Э.Л. 2006.
Процессивное двунаправленное движение комплексов динеин-динактин in vitro. Нат клеточный биол
8: 562–570. [PubMed] [Google Scholar]

Schlager MA, Hoang HT, Urnavicius L, Bullock SL, Carter AP. 2014.
Реконструкция in vitro высокопроцессивного рекомбинантного динеинового комплекса человека. ЭМБО J
33: 1855–1868. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Schmidt H, Zalyte R, Urnavicius L, Carter AP. 2015.
Структура цитоплазматического динеина-2 человека, подготовленного для его силового удара. Природа
518: 435–438. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Шнитцер МЮ, Блок СМ. 1997.
Кинезин гидролизует одну АТФ за шаг 8 нм. Природа
388: 386–390. [PubMed] [Google Scholar]

Scholey JM. 2013.
Кинезин-2: семейство гетеротримерных и гомодимерных моторов с разнообразными внутриклеточными транспортными функциями. Annu Rev Cell Dev Биол
29: 443–469. [PubMed] [Google Scholar]

Шредер Х.В. 3-й, Хендрикс А.Г., Икеда К., Шуман Х., Родионов В., Икебе М., Гольдман Ю.Е., Хольцбаур Э.Л. 2012.
Зависимое от силы отсоединение кинезина-2 смещает отслеживание переключения на пересечениях цитоскелетных филаментов. Биофиз Дж
103: 48–58. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Шроер Т.А. 2004.
Динактин. Annu Rev Cell Dev Биол
20: 759–779. [PubMed] [Google Scholar]

Soppina V, Norris SR, Dizaji AS, Kortus M, Veatch S, Peckham M, Verhey KJ. 2014.
Димеризация двигателей кинезина-3 млекопитающих приводит к сверхпроцессивному движению. Proc Natl Acad Sci
111: 5562–5567. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

* Свиткина Т. 2016.
Актиновый цитоскелет и актиновая подвижность. Колд Спринг Харб Перспект Биол
10.1101/cshperspect.a018267. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Свобода К, Блок СМ. 1994.
Сила и скорость измерены для отдельных молекул кинезина. Клетка
77: 773–784. [PubMed] [Google Scholar]

* Sweeney HL, Hammers DW. 2016.
Сокращение мышц. Колд Спринг Харб Перспект Биол
10.1101/cshperspect.a023200. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Sweeney HL, Houdusse A. 2010.
Миозин VI переписывает правила для миозиновых моторов. Клетка
141: 573–582. [PubMed] [Google Scholar]

Тирумуруган К., Сакамото Т., Хаммер Дж. А. 3-й, Селлерс Дж. Р., Найт П. Дж. 2006.
Домен, связывающий груз, регулирует структуру и активность миозина 5. Природа
442: 212–215. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Tyska MJ, Warshaw DM. 2002.
Мощный удар миозина. Cell Motil Цитоскелет
51: 1–15. [PubMed] [Google Scholar]

Urnavicius L, Zhang K, Diamant AG, Motz C, Schlager MA, Yu M, Patel NA, Robinson CV, Carter AP. 2015.
Строение динактинового комплекса и его взаимодействие с динеином. Наука
347: 1441–1446. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Uyeda TQ, Abramson PD, Spudich JA. 1996.
Область шейки моторного домена миозина действует как плечо рычага для создания движения. Proc Natl Acad Sci
93: 4459–4464. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Vale RD, Reese TS, Sheetz MP. 1985.
Идентификация нового белка, генерирующего силу, кинезина, участвующего в подвижности на основе микротрубочек. Клетка
42: 39–50. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

ван дер Ваарт Б., ван Риэль В.Е., Дудхи Х., Кевенаар Дж.Т., Катруха Е.А., Гуми Л., Буше Б.П., Григорьев И., Спенглер С.А., Ю.К.Л. и др.
2013.
CFEOM1-ассоциированный кинезин KIF21A является ингибитором роста кортикальных микротрубочек. Ячейка разработчиков
27: 145–160. [PubMed] [Академия Google]

Варга В., Хелениус Дж., Танака К., Хайман А.А., Танака ТУ, Ховард Дж. 2006.
Дрожжевой кинезин-8 деполимеризует микротрубочки в зависимости от длины. Нат клеточный биол
8: 957–962. [PubMed] [Google Scholar]

Walczak CE, Gayek S, Ohi R. 2013.
Кинезины, деполимеризующие микротрубочки. Annu Rev Cell Dev Биол
29: 417–441. [PubMed] [Google Scholar]

Ван З., Хан С., Шитц, член парламента. 1995.
Движения одиночных цитоплазматических молекул динеина: характеристика и сравнение с кинезином. Биофиз Дж
69: 2011–2023 гг. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Waterman-Storer CM, Karki S, Holzbaur EL. 1995.
Компонент p150Glued динактинового комплекса связывается как с микротрубочками, так и с актин-родственным белком центрактином (Arp-1). Proc Natl Acad Sci
92: 1634–1638. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Wells AL, Lin AW, Chen L-Q, Safer D, Cain SA, Hasson T, Carragher BO, Milligan RA, Sweeney HL. 1999.
Миозин VI представляет собой двигатель на основе актина, который движется назад. Природа
401: 505–508. [PubMed] [Академия Google]

Вендт Т., Тейлор Д., Трибус К.М., Тейлор К. 2001.
Реконструкция трехмерного изображения дефосфорилированного тяжелого меромиозина гладкой мускулатуры выявляет асимметрию взаимодействия между головками миозина и расположение субфрагмента 2. Proc Natl Acad Sci
98: 4361–4366. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Уиттакер М., Уилсон-Кубалек Э.М., Смит Дж.Э., Фауст Л., Миллиган Р.А., Суини Х.Л. 1995.
Движение миозина гладких мышц на 35 Å при высвобождении АДФ. Природа
378: 748–751. [PubMed] [Академия Google]

Вудхед Дж. Л., Чжао Ф. К., Крейг Р., Эгельман Э. Х., Аламо Л., Падрон Р. 2005.
Атомная модель миозиновой нити в расслабленном состоянии. Природа
436: 1195–1199. [PubMed] [Google Scholar]

Yildiz A, Forkey JN, McKinney SA, Ha T, Goldman YE, Selvin PR. 2003.
Миозин V ходит рука об руку: изображение одного флуорофора с локализацией 1,5 нм. Наука
300: 2061–2065. [PubMed] [Google Scholar]

Йилдиз А., Пак Х., Сафер Д., Ян З., Чен Л.К., Селвин П.Р., Суини Х.Л. 2004.
Миозин VI действует с помощью механизма «рука за рукой», при этом его плечо рычага подвергается колебаниям при прикреплении к актину. J Биол Хим
279: 37223–37226. [PubMed] [Google Scholar]

Йилдиз А., Томишиге М., Геннерих А., Вейл Р.Д. 2008.
Внутримолекулярная деформация координирует ступенчатое поведение кинезина вдоль микротрубочек. Клетка
134: 1030–1041. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Функция моторного белка — последние исследования и новости

• Atom
• RSS-канал

Моторные белки представляют собой молекулярные моторы, использующие гидролиз АТФ для перемещения по нитям цитоскелета внутри клетки. Они выполняют множество функций в биологических системах, в том числе контролируют скольжение филаментов при мышечном сокращении и опосредуют внутриклеточный транспорт по дорожкам биополимерных филаментов.

Последние исследования и обзоры

• Исследовательская работа

  12 ноября 2022 г.

  |
  Открытый доступ

  Престин, моторный белок, играет важную роль в усилении звука. Используя моделирование молекулярной динамики, авт. показывают, что prestin вызывает паттерны деформации мембраны, тем самым достигая определенного липид-опосредованного выравнивания в мембране.

  • Sepehr Dehghani-Ghahnaviyeh
  • , Zhiyu Zhao
  •  и Emad Tajkhorshid

  Nature Communications 13, 6877

• Исследовательская работа

  06 октября 2022 г.

  |
  Открытый доступ

  • Шин Ямагути
  • , Масахико Ямагиши
  • и Дзюнъитиро Ядзима

  Научные отчеты 12, 16722

• Исследовательская работа

  14 сентября 2022 г.

  |
  Открытый доступ

  • org/Person»> Масахико Ямагиши
  • , Риеко Сумиёси
  • и Дзюнъитиро Ядзима

  Научные отчеты 12, 15417

• Исследовательская работа

  |
  08 августа 2022

  Реснички состоят из нитей цитоскелета и молекулярных моторов и характеризуются волнообразным движением. Здесь авторы показывают, что это движение восстанавливается in vitro в результате самосборки полимеризующихся актиновых филаментов и миозиновых моторов.

  • org/Person»> Мари Почиталофф
  • , Мартин Миранда
  •  и Паскаль Мартин

  Физика природы 18, 1240-1247

• Исследовательская работа

  05 августа 2022 г.

  |
  Открытый доступ

  Высвобождение продукта гидролиза АТФ ортофосфата (Pi) из активного центра миозина играет центральную роль в генерации силы, но плохо изучено. Здесь Моретто и соавт. представить доказательства многоступенчатого высвобождения Pi, согласовывающие явно противоречивые результаты.

  • Луиза Моретто
  • , Марко Ушай
  •  и Альф Монссон

  Nature Communications 13, 4575

• Исследовательская работа

  14 сентября 2021 г.

  |
  Открытый доступ

  Неясно, как бактериальные клетки адаптируют обратимое переключение моторного вращения жгутиков к средам различной вязкости. Здесь Антани и соавт. показывают, что жгутиковые механосенсоры аллостерически контролируют аффинность связывания мотора с регулятором ответа хемотаксиса, CheY-P, чтобы адаптировать жгутиковое переключение к различным вязким нагрузкам.

  • Джиот Д. Антани
  • , Рахит Гупта
  • и Пушкар П. Леле

  Nature Communications 12, 5442

Все исследования и обзоры

Новости и комментарии

• Новости и просмотры

  |
  08 апреля 2019 г.

  Экспериментальное исследование живых клеток показывает, что отдельные молекулы миозина способны генерировать необычно большие силы. Наблюдение подтверждается теоретической моделью и демонстрирует сложность создания силы в естественных условиях.

  • Эндрю В. Холле
  •  и Ральф Кемкемер

  Физика природы 15, 628-629

• Новости и просмотры

  |
  01 июля 2017 г.

  Цитоплазматические динеины транспортируют клеточные компоненты от периферии к центру клетки. Перемещая грузы по микротрубочкам, динеины обеспечивают правильное деление клеток, регулируют обмен веществ между органеллами и способствуют внутренней организации эукариотических клеток. Два недавних исследования показывают, что при димеризации цитоплазматические динеины по своей природе принимают аутоингибированную конфигурацию, которая может быть ослаблена другими факторами для точного контроля двигательной активности и регуляции транспорта на основе динеина.

  • Гайя Пиджино
  •  и Стивен М. Кинг

  Природа Структурная и молекулярная биология 24, 557-559

• Новости и просмотры

  |
  27 марта 2017 г.

  Любопытный пик в распределении, описывающем стохастическое переключение в подвижности бактерий, привел исследователей в замешательство. Но тщательное исследование, проведенное в различных механических условиях, теперь показало, что виной всему нарушение детального баланса.

  • Юхай Ту

  Физика природы 13, 631-632

• Основные результаты исследований

  |
  01 декабря 2015 г.

  Нанопора, используемая для секвенирования, дает подробное представление о том, как моторные белки ведут себя в ДНК.

  • Таль Нави

  Природные методы 12, 1119

• Новости и просмотры

  |
  05 августа 2013 г.

  Подробный механизм, с помощью которого молекулярные моторы кинезина и миозина перемещаются по соответствующим белковым путям, создавая силу во время двигательных процессов, до сих пор плохо изучен. В результате недавнего прорыва кристаллическая структура кинезина в комплексе с тубулином проливает свет на детали взаимодействия мотор-трек на атомном уровне, отвечая на многие вопросы, но оставляя ряд нерешенных загадок.